Вы здесь

Главная

Пути возможного сопряжения функционирования аспатратаминотрансферазы и НАДФ-изоцитратдегидрогеназы в печени крысы

ID_Статьи: 
136.00

На уровне функционирования аспартатаминотрансферазы (Lаспартат:2-оксоглутарат-аминотрансфераза; АсАТ; КФ 2.6.11) и НАДФ-изоцитратдегидрогеназы (НАДФ-ИДГ; КФ. 1.1.1.42) может осуществляться сопряжение и регуляция углеродного и азотного метаболизма в клетке, т.к. главным поставщиком угле­родных скелетов для процессов переаминирования выступает 2-оксоглутарат, в образовании которого главную роль играют именно ИДГ- и АсАТ- реакций. В этой связи представляет значительный интерес сравнительная характеристика каталитических и регуляторных свойств АсАТ и НАДФ-ИДГ. Путем разрабо­танных методов очистки были получены ферментные препараты АсАТ и НАДФ-ИДГ из цитоплазматической фракции печени крысы с удельной активностью 46,6 ед. и 69,5 ед. на мг белка, соответственно. Определены значения Km по L-аспартату, 2-оксоглутарату (для АсАТ), изоцитрату, НАДФ (для НАДФ-ИДГ) и выявлено уменьшение сродства АсАТ к L-аспатрату в присутствии изоцитрата в два раза, а также значительное ингибирование активности НАДФ-ИДГ субстратом АсАТ - 2-оксоглутаратом (К, 0,25 ммоль/л). Показано, что регуляция активности ферментов имеет множественный и часто разнонаправленный ха­рактер. Так, цис- и транс-аконитат, аргинин выступают в роли ингибиторов НАДФ-ИДГ, а на АсАТ данные метаболиты оказывают активирующий эффект. В ряде случаев активность одного из исследованных ферментов изменяется под действием определенного клеточного метаболита (малат, аланин), тогда как активность другого остается неизменной. Обнаруженные эффекты свидетель­ствуют о возможности сопряжении функционирования АсАТ и НАДФ-ИДГ с помощью интермедиатов углеродного и азотного метаболизма. По-видимому, возможна активация каталитического действия одного фермента при сопутству­ющем снижении уровня активности другого.

 

Рахманова Т.Н., Семенихина А.В., Шамаева Е.А., Волкова Е.В.

Воронежский государственный университет, Воронеж