Вы здесь

Главная

Локализация участков связывания а2-антиплазмина независимых от фактора XIIIa на полимерном фибрине

ID_Статьи: 
72.00

Плазминоген/плазминовая система принимает участие в процессах внутрисосудистого фибринолиза и межклеточного протеолиза. Одним из регуляторов протеолитических процессов является а2-антиплазмин. Изучение его взаимодействия с различными компонентами системы гемостаза и влияния на отдельные этапы фибринолитического процесса будет способствовать более глубокому пониманию молекулярного механизма фибринолиза.

Цель работы: установить возможность взаимодействия а2-антиплазмина с полимерным фибрином в отсутствие фактора ХШа и локализовать участки связывания ингибитора; исследовать влияние а2-антиплазмина на процесс активации плазминогена тканевым активатором на фибрин(оген)е .и их фрагментах.

Взаимодействие а2-антиплазмина с фибрин(оген)ом и их фрагментами изучали с использованием авидин-биотиновой системы. Активацию плазминогена тканевым активатором исследовали, используя хромогенный субстрат S 2251 для плазмина.

Показано, что а2-антиплазмин специфично взаимодействует с фибриногеном и полимерным фибрином в отсутствие фактора ХШа. Участки взаимодействия локализованы в аС- и D-доменах фибриногена. Установлено, что при физиологических соотношениях белков а2-антиплазмин снижает скорость активации плазминогена тканевым активатором в 10 раз как в присутствии, так и в отсутствие фактора ХШа. Ингибитор также снижает скорость активации на Х-фрагменте и D-D димере в 23 и 1,9 раз соответственно, не оказывая влияния на активацию на бромциановом фрагменте фибриногена Hol-DSK.

Таким образом, а2-антиплазмин влияет на процесс активации плазминогена тканевым активатором в местах локализации активаторного комплекса на полимерном фибрине.

 

Задорожная М.Б., Юсова Е.И., Гриненко Т.В.

Институт биохимии им. А.В.Палладина НАН Украины, Киев (Украина).