Вы здесь

Главная

Кристаллизация комплексов рибосомного белка L1 со специфическими фрагментами мРНК

ID_Статьи: 
51.00

Рибосомный белок L1 специфически связывается с 23S рРНК и формирует боковой выступ 50S субчастицы. Кроме того, белок L1 является репрессором трансляции. Участки связывания L1 на рРНК и мРНК схожи, однако сродство белка к рРНК на порядок выше. Недавно в нашей лаборатории была определена структура комплекса белка L1 со специфическим фрагментом 23S рРНК (Nikulin at al., 2003). Определение структуры регуляторного комплекса L1 с фрагментом мРНК поможет понять, чем определяется специфичность связывания белка с РНК и стабильность РНК-белкового комплекса.

В нашей работе мы использовали белок L1 из экстремально термофильной бактерии Thermus thermophilus и гипертермофильной археи Methanococcus jannaschi. Специфические фрагменты мРНК различной длины были сконструированы на основе мРНК М. vanniellii и М. jannaschii. Нам удалось получить кристаллы гомологичного комплекса белка L1 М. jannaschii со специфическим фрагментом мРНК М. jannaschii и кристаллы гетерологичного комплекса белка L1 Т. thermophilus со специфическими фрагментами мРНКМ. vanniellii. С полученных кристаллов нами собраны дифракционные данные.

 

Никонова Е.Ю.1, Платонова О.Б.2, Тищенко С.И.1, Пиндл В.2, Гарбер М.Б.1

1Институт Белка РАН, Пущино (Россия)

2Иннсбрукский Университет, Инсбрук (Австрия)