Вы здесь

Главная

Кинетика трипсинолиза 11S глобулина подсолнечника

ID_Статьи: 
14.00

Гелиантинин (Hel) - основной запасной белок семян подсолнечника, является типичным 11 глобулином с олигомерной структурой и молекулярной массой около 300 кДа.

Исследование закономерностей протеолиза запасных белков представляет значительный интерес как для выяснения механизма их распада при прорастании семян, так и для разработки теоретических основ технологии протеолитической модификации пищевых белковых изолятов.

Деградация большинства известных глобулинов протекает в два этапа. На первом этапе протеолиз протекает по смешанному механизму, т.е. одновременно имеют место некооперативный и кооперативный процессы. На втором этапе протеолиз идет исключительно по кооперативному механизму, который описывается кинетическим уравнением реакции псевдопервого порядка.

Первый этап трипсинолиза Hel характеризуется довольно высокой, но быстро убывающей скоростью. Продолжительность некооперативного процесса 3-4 часа в проделанных условиях, потеря белка при этом составляет 35%. В ходе этого этапа образуется относительно стабильный высокомолекулярный продукт

Hel-Т, дальнейший гидролиз которого протекает крайне медленно. Кооперативный процесс характеризуется линейной зависимостью In массового количества остаточного белка от времени, убыль белка составляет 5% за 20 ч. протеолиза. Данные ДСН-электрофореза свидетельствует о том, что при действии трипсина на Hel происходит расщепление только тяжелых а-цепей. Легкие а-цепи, также как и (3-цепи, не чувствительны к протеолизу. При трипсинолизе белкового изолята из шрота наблюдается одновременное исчезновение обеих б-цепей. Очевидно, денатурация приводит к раскрытию в легкой цепи участков, доступных для действия трипсина. Эти результаты отличаются от имеющихся для других глобулинов, у которых пртеолитическая модификация затрагивает все а-цепи.

 

Артыкова Г.С.

НИ лаборатория химии белка, Молдавский Государственный Университет, Кишинев (Молдова)