Вы здесь

Главная

Изучение влияния лектинов азоспирилл на гидролитические ферменты

ID_Статьи: 
10.00

Ранними исследованиями было показано, что на поверхности почвенных, ассоциативных, азотфиксирующих бактерий рода Azospirillum присутствуют лектины с различной углеводной специфичностью, являющиеся по своей природе тликопротеинами.

Было показано, что лектины азоспирилл способны регулировать активность ос, (3-глюкозидаз и (3-галактозидазы проростков корней пшеницы.

Целью настоящего исследования явилось изучение характера влияния лектинов азоспирилл на активность вышеназванных ферментов.

Для исследования была взята модельная система, включающая лектин A. brasilense Sp7 и коммерческий препарат растительной в-глюкозидазы (sweet al-monds), активность которой также ингибировалась данным лектином. Были найдены зависимости ингибирующей активности лектина от рН, температуры и времени инкубирования лектина с ферментом. Инкубирующая активность явля-ется результатом специфического лектин-ферментного взаимодействия, так как происходило практически полное восстановление активности фермента после предобработки лектина специфическим гаптеном - L-фукозой. При инкубации фермента с другим фукозоспецифичным лектином - из бобовника (Laburnum anagyroides) был также обнаружен ингибирующий эффект, что еще раз подт-верждает участие специфического, фукозосвязывающего участка лектина в проявлении обнаруженного эффекта.

Наряду со специфическими , за ингибирующий эффект ответствененны так-же неспецифические взаимодействия. Было показано вовлечение гидрофобных участков молекул лектинов азоспирилл, так как предобработка этиленгликолем и химотрипсином ослабляет ингибирующую активность.

 

Овсиенко А.И., Аленькина С.А.

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов РАН, Саратов, Россия.