Вы здесь

Главная

Фосфорилирование миорода, сократительного белка гладких мышц двустворчатых моллюсков

ID_Статьи: 
45.00

Миород - недавно идентифицированный нами белок толстых нитей гладких мышц двустворчатых моллюсков. Он является альтернативным продуктом гена тяжелых цепей миозина и содержит С-концевую стержневую часть миозина и уникальную N-концевую последовательность. Функция миорода неизвестна. По данным первичной последовательности его молекула содержит два потенциальных участка фосфорилирования. Их наличие указывает на возможность регулирования функции миорода, что открывает новый подход для выяснения этой функции. Мы провели поиск киназ, способных фосфорилировать миород и определили участок его фосфорилирования. Исследовали следующие киназы: протеин киназа А (РКА), киназа легких цепей миозина (MLCK), MLCK без N или С-домена, ERG киназа из Е. coli и твитчин из Crenomytilus grayanus. Показано, что миород фосфорилируется только посредством MLCK из гладких мышц позвоночных и место фосфорилирования локализовано в N-уникальном домене. Оказалось, что для фосфорилирования необходимо мономерное состояние белка, по-видимому, при его полимеризации участок фосфорилирования становится недоступным для фермента. Максимальная скорость фосфорилирования наблюдается при 0.2 М КС1. MLCK в мышцах моллюсков отсутствует, но эта киназа входит в качестве домена в молекулу твитчина, регуляторного белка мышц моллюсков, который способен взаимодействовать с миородом. Однако нам не удалось зарегистрировать значимый уровень фосфорилирования миорода твитчином. Поскольку функция домена MLCK в твитчине не ясна, мы не исключаем, что подходящие условия для активирования этого домена все же существуют и его субстратом является миород.

 

Матусовский О.С.1, Собешик А.2

1Институт биологии моря ДВО РАН, Владивосток (Россия)

2Институт молекулярной биологии, Зальцбург (Австрия)