Вы здесь

Главная

Диада консервативных остатков в белке TL5 Thermus thermophilus играет ключевую роль в узнавании этим белком 5S рРНК

ID_Статьи: 
34.00

 Несмотря на достижения последних лет в расшифровке пространственных структур РНК-белковых комплексов. Структурные принципы, лежащие в основе специфичесности РНК-белкового узнавания, все еще слабо изучены.  Сравнительный анализ структур комплексов двух гомологичных рибосомных белков, L25 и TL5, с 5S рРНК позволил выделить на поверхности этих белков структурно инвариантные участки, вовлеченные в связывание с РНК. Из аминокислотных остатков, формирующих межмолекулярные РНК-белковые водородные связи, пять остатков (Arg 10, Arg 19, Туг 29, His 85 и Asp 87, по нумерации для белка TL5) строго консервативны. Методом сайт-направленного  мутагенеза изучалось влияние замен пяти перечисленных консервативных остатков на связывание белка TL5 с 5S рРНК. Было показано, что замены, разрушающие водородную связь между боковыми цепями остатков Туг 29 и  Asp87 (т.е. влияющие на пространственную ориентацию этих боковых групп), исключают образование комплекса TL5 с рРНК. Замены His 85 на Ala или Thr не препятствовали образованию комплекса, тогда как замена His85Phe,  искажающая поверхность контакта, исключала связывание. Замены Arg 10 и Arg 19, практически, не влияли на образование комплекса. Таким образом, проведенные эксперименты выявили ключевую роль соединенных между собой водородной связью остатков Туг 29 и Asp 87 в связывании белка TL5 с 5S рРНК.

 

Корепанов А.П., Гонгадзе Г.М., Столбоушкина Е.А., Зелинская Н.В., Рузанов М.В., Коробейникова А.В., Елисеев Б.Д.,  Никонов О.С, Никонов С.В., Гарбер М.Б.

Институт белка РАН, Пущино (Россия)