Вы здесь

Главная

Биосинтез новой глутамилэндопептидазы Bacillus amyloliquefaciens Н2

ID_Статьи: 
13.00

Протеолитические ферменты, обладающие узкой субстратной специфичностью, используются в молекулярной биологии в качестве инструментов для изучения первичной структуры белков и пептидов, а также сами протеазы являются удобными объектами для изучения структуры белков и механизмов их функционирования. Показано, что В. amyloliquefaciens Н2 является активным продуцентом внеклеточной глутамилэндопептидазы (штамм любезно предоставлен нам для работы проф. Р.В. Хартли, Национальные Институты Здоровья, США). Исследованы пути регуляции биосинтеза глутамилэндопептидазы В. amyloliquefaciens. В многофакторных экспериментах показано, что для биосинтеза фермента необходимо высокое содержание пептона в среде культивирования (22 г/л). Неорганический фосфат стимулирует биосинтез глутамилэндопептидазы, оптимальной является концентрация 0,12 г/л. Исследовано влияние ионов двухвалентных металлов на синтез глутамил-эндопептидазы В. amyloliquefaciens. Установлено, что ионы Cu2+, Со2+, Fe2+ и Zn2+ угнетают продукцию фермента. При внесении в среду культивирования ионов Си2+ в концентрации 4 мМ общая глутамилэндопептидазная активность снижалась до нуля. Введение в среду ионов Со2+ в концентрации 4-5 мМ также полностью подавляло синтез протеиназы В. amyloliuefaciens. Присутствие в среде ионов Fe2+ и Zn2+ в концентрации 5 мМ угнетали продукцию глутамилэндопептидазы до 66% и 30% по сравнению с контролем, соответственно. Ионы Са2+ практически не оказывали влияния на продукцию фермента, хотя ранее для В. intermedins было показано стимулирующее действие этих ионов на биосинтез глутамилэндопептидазы. В присутствии в среде культивирования ионов Мп2+ или Mg2+ продукция глутамил­эндопептидазы штаммом В. amyloliquefaciens увеличивалась в полтора раза.

 

Арсланов Д.Р., Пономарева А.З., Габдрахманова Л.А.

Казанский государственный университет, Казань